Blume
© Laura MüllerArchiv: Blume im Sonnenlicht.
Glasgow/ Schottland - Ultraviolette Strahlung vom Typ UV-B ist der stärkste Teil des Spektrums des Tageslichts und sollte eigentlich nicht nur für Menschen und Tiere, sondern auch für Pflanzen schädlich sein. Dennoch zeigen die meisten Pflanzen nur selten Anzeichen von Schäden durch "Sonnenbrand", da sie ihre Blätter mit einer selbst produzierten Art chemischer Sonnencreme schützen können. In einer umfangreichen Studie haben schottische und US-amerikanische Wissenschaftler nun den Sonnenschutzmechanismus der Pflanzen identifiziert und erstmals beschrieben.

Wie die Forscher um Gareth Jenkins von der University of Glasgow und Kollegen des The Scripps Research Institute in Kalifornien berichten, entdeckten sie, dass ein Protein mit der Bezeichnung UVR8 die einwirkende UV-B-Strahlung registriere und so die Produktion des natürlichen Sonnenschutzmittels initiiere. Die Erkenntnis, so zeigen sich die Wissenschaftler von ihrer Entdeckung begeistert, stelle nichts weniger als den "Heiligen Gral der Pflanzen-Photobiologie" dar. Jetzt haben die Forscher die molekulare Struktur des Proteins in einem Fachartikel im Wissenschaftsjournal Science erstmals detailliert beschrieben und erklären zudem, wie das Protein das UV-B-Licht registriert.

Bei UVR8, so erläutern die Forscher, handele es sich um einen sogenannten Fotorezeptor, also ein lichtempfindliches Protein. Organismen nutzen Fotorezeptoren um spezielle Teile des Tageslichtspektrums wahrzunehmen. Beispielsweise nutzen Wirbeltiere die Rezeptoren zum Sehen und Pflanzen, um ihre Ausrichtung dem Sonnenlicht entgegen und ihre Blüte zu steuern.

Während alle bislang bekannten Fotorezeptoren dafür bekannt sind, dass sie aus Proteinen mit anhängenden lichtempfindlichen "Chromophoren" bestehen, sei UVR8 jedoch ein bislang gänzlich unbekannter Typ von Photorezeptor in Organismen, da er keine zusätzlichen kleinen Moleküle nutzte, um als Lichtsensor zu wirken. Statt Chromophoren nutzt UVR8 eine spezielle Form von besonders empfindlichen Aminosäuren in seiner eigenen Struktur um UV-B-Licht zu registrieren.

"Die Entdeckung dieses UV-B-Fotorezeptors war so etwas wie der Heilige Gral für Pflanzenfotobiologen und wir waren besonders stolz, als wir im vergangenen Jahr herausgefunden hatten, dass UVR8 dieser UV-B-Fotorezeptor ist", erläutert Jenkins. "Jetzt haben wir gemeinsam mit unseren Forschungspartnern herausgefunden, dass UVR8 das UV-B-Licht mittels eines völlig neuen Mechanismus registriert."

Für gewöhnlich verbinden sich in Pflanzen zwei UVR8-Moleküle zu einem sogenannten Lichtregler. Dieser wiederum wird durch einwirkendes UV-B-Licht zu einem einzelnen UVR8-Molekül - einem sogenannten Monomer - konvertiert, das dann in der Zelle aktiv ist.

In ihrem Artikel zeigen die Wissenschaftler, dass die molekulare Struktur des UVR8-Proteins einem siebenblättrigen Propeller gleicht. Die beiden Moleküle, die gemeinsam den Lichtregler bilden, werden durch die gegenseitige Anziehung von positiv und negativ geladenen Aminosäuren auf ihrer Oberfläche zusammengehalten. Das UV-B-Licht wird von einer kleinen Gruppe von Aminosäuren, sogenanntem Tryptophan, registriert, die sich unmittelbar neben den geladenen Aminosäuren befinden. Die Aktivierung dieses Tryptophans durch das UV-B-Licht bringt die geladenen Aminosäuren dazu aufzubrechen, wodurch die beiden zuvor aneinander gebundenen UVR8-Moleküle voneinander getrennt werden und so die aktiven Monomere bilden.

Die Forschungsergebnisse öffnen den Wissenschaftlern neuen Wege im Verständnis der Art und Weise, wie Pflanzen auf UV-B-Licht reagieren und ermöglichen neue Einsichten darüber, wie Organismen im Allgemeinen ihre Umgebung registrieren und wahrnehmen.

Quellen: grenzwissenschaft-aktuell.de / gla.ac.uk